Proteínas de membrana

Las proteínas de membrana constituyen entre el 20% y el 30% de todas las proteínas expresadas. Son de gran interés dentro del campo de la biología estructural y el desarrollo de fármacos farmacéuticos, ya que representan más de la mitad de todas las dianas farmacológicas actuales. Las proteínas de membrana tienen exteriores hidrófobos, son relativamente dinámicas y se producen a niveles relativamente bajos. Aunque estos factores crean dificultades para obtener preparaciones estables para análisis de RMN, se pueden utilizar fosfolípidos y detergentes para garantizar una solubilización y estabilidad adecuadas al estudiar proteínas de membrana. A pesar de la importancia funcional significativa de las proteínas de membrana, determinar las estructuras para estas es mucho más difícil que para las proteínas globulares. Afortunadamente, hay muchas condiciones de preparación de muestras que se pueden elegir tanto para la solución como para la RMN de estado sólido.

Cambridge Isotope Laboratories, Inc. ofrece fosfolípidos deuterados y detergentes fabricados por FB Reagents para la investigación científica basada en RMN de proteínas de membrana.

Stable Isotopes for Biomolecular NMR

➤ Deuterated Phospholipids and Detergents from FB Reagents

Buffers, Reagents, Lipids and Detergents view all

Preguntas frecuentes

Cuáles son los beneficios de usar fosfolípidos deuterados? El uso de detergentes deuterados y fosfolípidos permite la simplificación del espectro ¹H-RMN, así como una detección más fácil de señales de biomoléculas en Experimentos de RMN. Además, permiten minimizar los efectos de relajación dipolar, lo que a su vez conduce a la mejora de la señal en ciertos sistemas.

Movelan, K.T.; Wegstroth, M.; Overkamp, K.; et al. 2020. Imidazole-imidazole hydrogen bonding in the pH-densing histidine side chains of influenza A M2. J Am Chem Soc, 142(6), 2704-2708. PMID: 31970979 
Bibow, S. 2019. Opportunities and challenges of backbone, sidechain and RDC experiments to study membrane protein dynamics in a detergent-free lipid environment using solution state NMR. Front Mol Biosci, 6, 103. PMID: 31709261
Eddy, M.T.; Yu, T.Y.; Wagner, G.; et al. 2019. Structural characterization of the human membrane protein VDAC2 in lipid bilayers by MAS NMR. J Biomol NMR, 73(8-9), 451-460. PMID: 31407201
Bayrhuber, M.; Maslennikov, I.; Kwiatkowski, W.; et al.  2019. NMR solution structure and functional behavior of the human proton channel. Biochemistry, 58(39), 4017-4027. PMID: 31365236
Toyama, Y.; Shimada, I. 2019. Frequency selective coherence transfer NMR spectroscopy to study the structural dynamics of high molecular weight proteins. J Mag Res, 304, 62-67. PMID: 31129430
Brazin, K.N.; Mallis, R.J.; Boeszoermenyi, A.; et al. 2018. The T cell antigen receptor a transmembrane domain coordinates triggering through regulation of bilayer immersion and CD3 subunit associations. Immunity, 49(5), 829-841. PMID: 30389415
O'Brien, E.S.; Lin, D.W.; Fuglestad, B.; et al. 2018. Improving yields of deuterated, methyl labeled protein by growing in H₂O. J Biomol NMR, 71(4), 263-273 . PMID: 30073492
Hagn, F.; Nasr, M.L.; Wagner, G. 2018. Assembly of phospholipid nanodiscs of controlled size for structural studies of membrane proteins by NMR. Nat Protoc, 13(1), 79-98. PMID: 29215632
Arenas, R.C.; Danielczak, B.; Martel, A.; et al. 2017. Fast collisional lipid transfer among polymer-bounded nanodiscs. Scientific Reports, 7, 45875. PMID: 28378790
Bibow, S.; Polyhach, Y.; Eichmann, C.; et al. 2017. Solution structure of discoidal high-density lipoprotein particles with a shortened apolipoprotein A-I. Nat Struct Mol Biol, 24(24), 187-193. PMID: 28024148
Laguerre, A.; Lõhr, F.; Henrich, E.; et al. 2016. From nanodiscs to isotropic bicelles: a procedure for solution NMR studies of detergent sensitive integral membrane proteins. Structure, 24(10), 1830-1841. PMID: 27618661
Bugge, K.; Papaleo, E.; Haxholm, G.W.; et al. 2016. A combined computational and structural model of the full-length human prolactin receptor. Nat Commun, 7, 11578. PMID: 27174498
Hagn, F.; Etzkorn, M.; Raschle, T.; et al. 2013. Optimized phospholipid bilayer nanodiscs facilitate high-resolution structure determination of membrane proteins. J Am Chem Soc, 135(5), 1919-1925. PMID: 23294159